Veikimo fermentų mechanizmas

Fermentai (fermentai) - didelės molekulinės masės organiniai junginiai baltymų pobūdžio, kurios veikia organizme tam tikrą vaidmenį biologinių katalizatorių.

Veikimo fermentų mechanizmas

Išaiškinimas mechanizmus pagrindinių katalizinio veiksmų fermentų, yra viena iš pagrindinių problemų ir esamų problemų ne tik enzimoloģijā, bet modernus biochemijos ir molekulinės biologijos.

Ilgalaikė iki fermentai tapo prieinama grynas ir buvo išaiškintas jų pobūdį, tapo įsitikinęs, kad labai svarbu fermentinio proceso turi fermento movą prie substrato. Bando rasti kompleksinį junginį fermento su ilgą laiką nebuvo sėkmingi substrato, nes šis kompleksas yra neatsparus, tai labai greitai suyra. Naudojant spektroskopijos metodu tapo įmanoma nustatyti, kad fermentas-substrato kompleksų katalazės, peroksidazės, alkoholio dehidrogenazės, flavinzavisimyh fermentų.

Metodo rentgeno analizė leido gauti svarbios informacijos apie struktūros ir katalizinių veikimo mechanizmais fermentų daug. Šis metodas buvo naudojamas nustatyti ryšį substrato analogų su fermentais lizocimo ir chimotripsino.

Kai tiesioginis įrodymų, kad fermentas substrato kompleksų egzistavimo pavyko gauti, kur vienas iš katalizinių ciklo etapais fermento yra prijungta prie substrato kovalentine jungtimi. Pavyzdys yra hidrolizės n-nitrofenilo acetato katalizuojamos reakcijos chimotripsino. Jei jis sumaišomas su chimotripsino eterio acetilinti hidroksilo grupės reaktyvaus serino liekana. Šis etapas yra greitas, bet atsetilhimotripsina hidrolizė su acetato ir laisvo chimotripsino formavimas yra daug lėtesnis. Todėl atsetilhimotripsin kaupia, kuris yra lengvai aptinkamų n-nitrophenylacetate buvimą.

Šio fermento substrato buvimas kompozicija gali "pagauti" perduodant ES nestabilios komplekso į neaktyvios formos, pavyzdžiui, veikiant fermentui-substrato komplekso natrio borhidridu, turinčio stiprią mažinančiais. Toks į stabilaus kovalentinio darinio forma kompleksas buvo aptikta fermento aldolazės. Buvo nustatyta, kad substratas sąveikauja su molekulės e-amino grupės lizino.

Substratas reaguoja su tikrą dalį fermentas yra vadinama aktyvia centras fermento arba aktyvios srities.

Po aktyviuoju centre, arba šerdies, suprasti, kad dalis fermento baltymų molekulės, kuri yra prijungta prie substrato (ir kofaktorių) ir priverčia fermentinių savybes molekulės. Veiklioji svetainė lemia specifiką ir katalizinį aktyvumą fermento ir turėtų būti tam tikras sudėtingumo struktūros pritaikytą glaudžiai požiūrio ir bendrauti su substrato molekule, ar jos dalys tiesiogiai dalyvauja reakcijoje.

Tarp funkcinės grupės yra išskirti įtraukti į "kataliziškai aktyvus" dalį fermento ir formavimo dalis teikiant konkrečią giminingumą (Substrato jungiasi su fermento) - taip vadinamą kaištį, arba "inkaro" (arba adsorbciją fermento aktyvaus vietoje).

Veikimo fermentų mechanizmas paaiškina Michaelio-Menten lygtis teorijos. Pagal šią teoriją, procesas vyksta keturiais etapais.

Veikimo fermentų mechanizmas: I etapas

Tarp substrato (C) ir (E) fermento atsiranda ryšys - suformuota ES fermentas-substratas komplekso, kurioje esantys komponentai tarpusavyje sujungtų kovalentinės, joninės, vandens ir kitų obligacijas.

Veikimo fermentų mechanizmas: IІ etapas

Substratas yra veikiami į pridedamą fermento suaktyvinamas ir tampa prieinami atitinkamų reakcijų ES katalizės.

Veikimo fermentų mechanizmas: IІI etapas

ES įsipareigojo katalizės. Ši teorija remia eksperimentinių tyrimų.

Pagaliau, IV stadijos yra būdinga tai, kad fermento molekulių E ir F išleidimo perkeitimų produktų seka gali būti rodoma kaip reakciją: El + S - ES ES - * - E + p

Fermento veiksmų specifiškumas

Kiekvienas fermentas veikia tam tikrą substratą arba medžiagų grupės, kurios struktūra yra panaši. Specifiškumas fermentinio aktyvumo dėl to, kad veikliosios svetainę konfigūracijos ir substrato panašumo. Per fermento substrato sąveikos suformuota kompleksas.