Išsilavinimas:Mokslas

Fermento ypatumai: veiksmo rūšys ir ypatybės

Žodis "fermentas" turi lotynišką šaknį. Vertimas reiškia "raugą". Anglų kalba vartojamas terminas "fermentas", gautas iš graikų kalbos termino, kuris reiškia tą patį. Fermentai vadinami specializuotais baltymais. Jie yra suformuoti ląstelėse ir turi galimybę pagreitinti biocheminių procesų eigą. Kitaip tariant, jie veikia kaip biologiniai katalizatoriai. Dar kartą apsvarstykime, kokia yra fermentų veikimo specifika. также будут описаны в статье. Straipsnyje taip pat bus aprašyti specifiškumo tipai .

Bendrosios charakteristikos

Kai kurių fermentų katalizinio aktyvumo pasireiškimas yra susijęs su daugybe ne baltymų junginių. Jie vadinami cofactors. Jie skirstomi į 2 grupes: metalo jonus ir daug neorganinių medžiagų, taip pat kofermentus (organinius junginius).

Veiklos mechanizmas

Pagal savo cheminę prigimtį fermentai priklauso baltymų grupei. Tačiau, priešingai nei pastarasis, nagrinėjami elementai turi aktyvų centrą. Tai unikalus aminorūgščių likučių funkcinių grupių kompleksas. Jie yra griežtai orientuoti į erdvę dėl fermento tretinio arba ketvirčio struktūros. Aktyvioje centre katalizinis ir substrato sritys yra izoliuotos. Pastarasis yra tai, kas lemia fermentų specifiškumą. Substratas yra medžiaga, kuria veikia baltymas. Anksčiau buvo manoma, kad jų sąveika vykdoma "rakto prie spyna" principu. Kitaip tariant, aktyvus centras turi aiškiai atitikti pagrindą. Šiuo metu vyrauja kita hipotezė. Manoma, kad iš pradžių nėra tikslios korespondencijos, tačiau tai atsiranda medžiagų sąveikos metu. Antrasis - katalizinis objektas - paveikia veiksmų specifiškumą. Kitaip tariant, ji nustato pagreitintos reakcijos pobūdį.

Struktūra

Visi fermentai yra suskirstyti į vieną ir dvi komponentes. Pirmieji turi struktūrą, panašią į paprastų baltymų struktūrą. Jose yra tik aminorūgštys. Antroji grupė - baltymas - apima baltymų ir ne baltymų dalis. Paskutinis yra kofermentas, pirmasis - apoinizmas. Pastarasis nustato fermento substrato specifiškumą. Tai reiškia, kad aktyvus centras veikia kaip substratas. Coenzimas, atitinkamai, veikia kaip katalizinis regionas. Su juo susijusi veiksmų specifika. Kaip kofermentai gali veikti vitaminai, metalai ir kiti žemos molekulinės junginiai.

Katalizė

Bet kokios cheminės reakcijos atsiradimas yra susijęs su sąveikaujančių medžiagų molekulių susidūrimu. Jų judesį sistemoje lemia galimos laisvos energijos buvimas. Cheminės reakcijos atveju būtina, kad molekulės patvirtintų pereinamąją būseną. Kitaip tariant, jie turi turėti pakankamai jėgų, kad galėtų eiti per energijos barjerą. Tai reiškia minimalų energijos kiekį, kad visi molekuliai būtų reaktyvūs. Visi katalizatoriai, įskaitant fermentus, gali sumažinti energijos barjerą. Tai skatina greitesnį reakcijos srautą.

Kokia yra fermentų specifika?

Šis gebėjimas išreiškiamas tik tam tikros reakcijos pagreitinimu. Fermentai gali paveikti tą pačią substratą. Tačiau kiekvienas iš jų pagreitins tik konkrečią reakciją. Reaktyvus fermento specifiškumas gali būti atsekamas į piruvatdehidrogenazės komplekso pavyzdį. Tai apima baltymus, kurie veikia PVC. Pagrindiniai iš jų yra: piruvatdehidrogenazė, piruvato dekarboksilazė, acetiltransferazė. Pati reakcija vadinama PVC oksidaciniu dekarboksiliavimu. Kadangi jo produktas veikia acto rūgštį.

Klasifikacija

Yra tokie fermentų specifiškumo tipai:

  1. Stereocheminis. Tai išreiškiamas medžiagos gebėjimu daryti įtaką vienam iš galimų substrato stereoizomerų. Pavyzdžiui, fumarato hidratazė gali veikti fumaratu. Tačiau jis neturi įtakos cis-izomero-maleino rūgščiai.
  2. Absoliutus. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Šio tipo fermentų ypatumai išreiškiami medžiagos gebėjimu paveikti tik tam tikrą substratą. Pavyzdžiui, sacharozė reaguoja tik su sacharozės, arginazės - su argininu ir pan.
  3. Santykinis. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Šiuo atveju fermentų specifiškumas yra išreiškiamas medžiagos gebėjimu paveikti substratų grupę, turinčią tokio paties tipo ryšį. Pavyzdžiui, alfa-amilazė reaguoja su glikogenu ir krakmolu. Jie turi glikozidinio tipo jungtį. Trypsinas, pepsinas, chimotripsinas paveikia daugelį peptidų grupės baltymų.

Temperatūra

в определенных условиях. Fermentai tam tikromis sąlygomis turi specifiškumą . Daugumai jų optimali temperatūra yra +35 ... + 45 laipsnių. Kai cheminė medžiaga yra dedama į mažesnes vertes, jos veikla mažėja. Ši sąlyga vadinama grįžtamu inaktyvavimu. Kai temperatūra pakils, jo sugebėjimai bus atkurti. Verta paminėti, kad jei nustatoma sąlygose, kur t yra didesnė už nurodytas vertes, taip pat bus ir inaktyvacija. Tačiau šiuo atveju tai bus negrįžtamas, nes jis neatsigauna mažėjant temperatūrai. Tai yra dėl molekulės denatūracijos.

PH poveikis

Molekulės įkrova priklauso nuo rūgštingumo. Atitinkamai, pH veikia aktyvios vietos aktyvumą ir fermento specifiškumą. Optimalus kiekvienos medžiagos rūgštingumo indeksas yra skirtingas. Tačiau daugeliu atvejų tai yra 4-7. Pavyzdžiui, alfa-seilių amilazei optimalus rūgštingumas yra 6,8. Tuo tarpu yra keletas išimčių. Optimalus pepsino rūgštingumas, pavyzdžiui, 1,5-2,0, chimotripsinas ir tripsinas - 8-9.

Koncentracija

Kuo daugiau fermento yra, tuo didesnis yra reakcijos greitis. Panašiai galima padaryti išvadą apie substrato koncentraciją. Tačiau teoriškai kiekvienai medžiagai nustatomas tikslinis tirpalo kiekis. Su juo visus aktyvius centrus užims esamas substratas. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Tokiu atveju fermento specifiškumas bus maksimalus, neatsižvelgiant į tolesnį tikslų pridėjimą.

Medžiagos-reguliatoriai

Jie gali būti suskirstyti į inhibitorius ir aktyvatorius. Abi šios kategorijos yra suskirstytos į nespecifines ir specifines. Pastarojo tipo aktyvatorius yra žarnyno druskos (lipazei kasoje), chloro jonai (alfa-amilazei), druskos rūgštis (pepsinui). Nespecifiniai aktyvatoriai yra magnio jonai, kurie veikia kinase ir fosfatazę, o specifiniai inhibitoriai yra galiniai peptidai iš proenzimų. Pastarosios yra neaktyvios medžiagų formos. Jie aktyvuojami galutinių peptidų skilimu. Jų specifiniai tipai atitinka kiekvieną prozenzemą. Pavyzdžiui, neaktyvioje formoje trippsinas gaminamas tripsinogeno pavidalu. Aktyvųjį centrą uždaro galinis heksapeptidas, kuris yra specifinis inhibitorius. Įjungus procesą, jis atsitraukia. Aktyvus trypsino centras dėl to tampa atviras. Nespecifiniai inhibitoriai yra druskos iš sunkiųjų metalų. Pavyzdžiui, vario sulfatas. Jie sukelia junginių denatūraciją.

Slopinimas

Tai gali būti konkurencinga. Šis fenomenas yra išreikštas atsiradus struktūriniam inhibitoriaus ir substrato panašumui. Jie pradeda kovą už bendravimą su aktyviu centru. Jei inhibitoriaus kiekis yra didesnis nei substrato kiekis, susidaro Coplex fermento inhibitorius. Kai pridedama tikslinė medžiaga, santykis pasikeis. Dėl to inhibitorius bus išstumtas. Pavyzdžiui, sukcinatas sukcinato dehidrogenazei veikia kaip substratas. Tokie inhibitoriai yra oksaloacetatas arba malonatai. Reakcijos produktų įtaka yra laikoma konkurencinga. Dažnai jie yra kaip pagrindai. Pavyzdžiui, gliukozės-6-fosfato atveju produktas yra gliukozė. Substratas bus gliukozės-6 fosfatas. Nekonkurencingas slopinimas nereiškia struktūrinio panašumo tarp medžiagų. Inhibitorius ir substratas vienu metu gali prisijungti prie fermento. Tai veda prie naujo junginio formavimosi. Jis yra sudėtingas fermento substrato inhibitorius. Sąveikos metu aktyvus centras blokuojamas. Taip yra dėl to, kad inhibitorius yra susietas su katalizine AC vieta. Pavyzdys yra citochromo oksidazė. Dėl šio fermento deguonis veikia kaip substratas. Citochromo oksidazės inhibitoriai yra cianido rūgšties druskos.

Allosterinis reglamentas

Kai kuriais atvejais, be aktyviojo centro, kuris nustato fermento specifiškumą, yra dar viena nuoroda. Allosterinis komponentas veikia kaip toks. Jei kartu su tuo pačiu pavadinimu yra aktyvatorius, fermento veiksmingumas padidėja. Jei inhibitorius patenka į reakciją su alosteriniu centru, atitinkamai sumažėja medžiagos aktyvumas. Pavyzdžiui, adenilato ciklazė ir guanilato ciklazė nurodo fermentus, reguliuojančius alosterinio tipo.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 lt.delachieve.com. Theme powered by WordPress.